Neue Erkenntnisse zum Einfluss saurer Aminosäuren und deren Derivate auf die MAILLARD-Reaktion

Während der als MAILLARD-Reakion (MR) bekannten Umsetzung reduzierender Kohlenhydrate (KH) mit Aminosäuren (AS) entsteht eine Vielzahl an Farb- und Aromastoffen sowie anderen funktionellen Molekülen wie Antioxidantien, wodurch die sensorischen Parameter und viele weitere Eigenschaften vieler Lebensmittel beeinflusst werden. Deshalb ist ein genaues Verständnis aller Einflussfaktoren zur Optimierung der MR von enormem Interesse. Aus diesem Grund steht das bisher nur lückenhaft untersuchte Verhalten der strukturell verwandten AS L-Asparagin (Asn), L-Asparaginsäure (Asp), L-Glutamin (Gln) und L-Glutaminsäure (Glu) im Zentrum dieser wissenschaftlichen Arbeit. Schon einfache Stabilitätsuntersuchungen der vier AS bei lebensmittelrelevanten Reaktionsbedingungen im wässrigen System zeigen, dass jede Verbindung trotz der strukturellen Ähnlichkeiten ein individuelles Farbbildungspotential mit der Rangfolge Glu < Gln < Asp < Asn besitzt, was vielschichtige Ursachen hat. So cyclisiert Glu durch thermische Behandlung zur stabilen, cyclischen Pyroglutaminsäure (Pyr), wodurch die a-Aminofunktion und damit auch die zu farbigen Melanoidinen führende Amino-Carbonyl-Reaktion blockiert wird. Erhitztes Gln bildet ebenfalls die Carbonsäure Pyr, jedoch deutlich schneller und unter NH3-Abspaltung. Weitere Untersuchungen zeigen, dass Carbonsäuren mit pKS-Werten im Bereich von ca. 3 - 5 als Protonenakzeptoren und -donatoren einen katalytischen Einfluss auf viele Bereiche der MR wie a-Dicarbonylbildung, die Entstehung von O-Heterozyklen sowie die Farbbildung ausüben. Aminokomponenten und Carbonsäuren zeigen dabei synergistische Eigenschaften, was das erhöhte Farbbildungspotential von Gln gegenüber Glu erklärt. Zusätzlich bewirkt die Anwesenheit von Carboxylaten eine Verschiebung von höher- zu niedermolekularen Farbstoffen. Asp ist hinsichtlich des Reaktionsverhaltens dagegen eine klassische Aminosäure, deren saure Seitenkette jedoch ebenfalls katalytisch aktiv ist, wodurch die Gesamtaktivität innerhalb der MR sehr hoch ist. Asn ist im Vergleich dazu in der Lage reaktive anhydridische Ringe zu bilden, die schließlich zu Peptiden polymerisieren, welche sich mit KH zu hochmolekularen Melanoidinen verknüpfen und so den stärksten Farbeindruck der untersuchten Reaktionen hervorrufen. Zusätzlich wird dabei NH3 aus der Seitenkette freigesetzt, der zur Entstehung von 2,6-Desoxyfructosazin (2,6-DOF), einem eigentlich spezifischen Kulör-Intermediat, führt. Gleiches geschieht mit dem aus Gln freiwerdenden NH3. Zusätzlich kann gezeigt werden, dass der Seitenkettenstickstoff eher 2-Methylpyrazin und Pyrazin bildet, wohingegen die a-Aminofunktion zusätzlich zur Entstehung von 2,5- und 2,6-Dimethylpyrazin beiträgt. Insgesamt können diese Erkenntnisse somit zur besseren Steuerung des Intermediatspektrums einer MR eingesetzt werden.
 
During the conversion of reducing carbohydrates (CH) to amino acids (AA), known as MAILLARD Reaction (MR), a multitude of colorants and aromatics as well as other functional molecules such as antioxidants are formed, influencing the sensory parameters and many other properties of many foods. Therefore, a detailed understanding of all factors influencing the MR is of enormous interest. For this reason, the behavior of the structurally related AA L-asparagine (Asn), L-aspartic acid (Asp), L-glutamine (Gln) and L-glutamic acid (Glu), which have so far been studied only to a limited extent, is at the center of this scientific work. Even basic stability studies of the four AAs at food-relevant reaction conditions in the aqueous system show that each compound, despite the structural similarities, possesses an individual color-forming potential with the ranking Glu < Gln < Asp < Asn, which has complex causes. Glu cyclizes to stable, cyclic pyroglutamic acid (Pyr) by thermal treatment, blocking the a-amino function and thus also the amino-carbonyl reaction normally being responsible for the formation of colored melanoidins. Heated Gln also yields the carboxylic acid Pyr, but to a much greater extent and with NH3 release. Further investigations show that carboxylic acids with pKA values in the range of about 3 - 5 serve both as proton acceptors and donors exerting a catalytic influence on many areas of the MR such as a-dicarbonyl formation as well as the formation of O-heterocycles and color. In addition amino compounds and carboxylic acids exhibit synergistic properties, which explain the increased color-forming potential of Gln over Glu. Furthermore the presence of carboxylates causes a shift from higher to lower molecular weight colourings. In contrast to that Asp is a classical amino acid in terms of its reaction behavior, but its acidic side chain is also catalytically active, which greatly increases the overall activity within the MR. In comparison, Asn behaves differently due to its side chain, forming reactive anhydride rings that eventually polymerize to peptides. These peptides can combine with CH to form high molecular weight melanoidins, which explains why Asn has the strongest color formation of all the amino acids studied. In addition, during Asn degradation NH3 is released from the side chain, resulting the formation of 2,6-deoxyfructosazine (2,6-DOF), which is actually known to be a specific caramel colour intermediate. The same happens with the NH3 released from Gln. Furthermore, experiments show that the side chain nitrogen is more likely to form 2-methylpyrazine and pyrazine, whereas the a-amino function additionally contributes to the formation of 2,5- and 2,6-dimethylpyrazine. Overall, these findings can thus be used to better control the intermediate spectrum of the MR.