Entwicklung und Anwendung spektroskopischer Korrelationsverfahren zur Beantwortung biomolekularer Fragestellungen

Schon seit langem wird die Bildung von Heterochromatin mit der Deaktivierung von Genen und dem epigenetischen Code in Verbindung gebracht. Ein typisches Merkmal von Heterochromatin ist das Histonprotein 3 (H3), welches an Lysin 9 (K9) trimethyliert ist (H3K9me3). Das Heterochromatin Protein 1 (HP1) bindet spezifisch an diese Markierung. Obwohl diese Wechselwirkung schon seit einigen Jahren untersucht wird, ist der exakte Mechanismus der HP1/H3K9me3-Bindung und der damit in Verbindung gebrachte Prozess der Chromatinkompaktierung noch nicht vollständig verstanden. Die bekannten Informationen stammen größtenteils aus Interaktionsstudien von isolierten Proteindomänen und artifiziellen Histonpeptiden. Es wird jedoch vermutet, dass die Bindungsaffinität dieser Wechselwirkung in Gegenwart von Chromatin signifikant geändert ist und HP1 somit eine essentielle Rolle bei der Bildung
von Heterochromatin und der Deaktivierung von Genen zugewiesen wird. Von daher ist es von großer Bedeutung für das Verständnis der Genregulation und Chromatinkompaktierung, die Bindung der bedeutenden Proteine an Chromatin quantitativ zu erfassen. [.]