Coronaviruses

 
 
Academic Press
  • 1. Auflage
  • |
  • erschienen am 30. September 2016
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  • 310 Seiten
 
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978-0-12-805115-3 (ISBN)
 

Coronaviruses, the latest volume in the Advances in Virus Research series first published in 1953, covers a diverse range of in-depth reviews, providing a valuable overview of the field. This series is a valuable resource for virologists, microbiologists, immunologists, molecular biologists, pathologists, and plant researchers.


  • Contains contributions from leading authorities in virus research
  • Provides comprehensive reviews for general and specialist use
  • Presents the first and longest-running review series in virology
0065-3527
  • Englisch
  • San Diego
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  • USA
Elsevier Science
  • 19,35 MB
978-0-12-805115-3 (9780128051153)
0128051159 (0128051159)
weitere Ausgaben werden ermittelt
  • Front Cover
  • Coronaviruses
  • Copyright
  • In Memoriam
  • Contents
  • Contributors
  • Preface
  • Chapter One: Supramolecular Architecture of the Coronavirus Particle
  • 1. Introduction
  • 2. Virion Structure and Durability
  • 3. Viral Proteins in Assembly and Fusion
  • 3.1. Membrane Protein
  • 3.2. Nucleoprotein
  • 3.3. Envelope Protein
  • 3.4. Spike Protein
  • 4. Evolution of the Structural Proteins
  • References
  • Chapter Two: Coronavirus Spike Protein and Tropism Changes
  • 1. Introduction
  • 2. Structure of the Coronavirus S Protein
  • 2.1. Structure of the S1 Subunit
  • 2.2. Structure of the S2 Subunit
  • 3. Spike-Receptor Interactions
  • 3.1. Different Domains Within S1 May Act as RBD
  • 3.2. CoV Protein Receptor Preference
  • 4. S Protein Proteolytic Cleavage and Conformational Changes
  • 5. Tropism Changes Associated with S Protein Mutations
  • 5.1. S1 Receptor Interactions Determining Tropism
  • 5.1.1. S1 NTR Changes
  • 5.1.2. S1 CTR Changes
  • 5.2. Changes in Proteolytic Cleavage Site and Other S2 Mutations Associated with Altered Tropism
  • 5.2.1. Changes in Proteolytic Cleavage Sites
  • 5.2.2. Other S2 Mutations Associated with Altered Tropism
  • 6. Concluding Remarks
  • Acknowledgments
  • References
  • Chapter Three: The Nonstructural Proteins Directing Coronavirus RNA Synthesis and Processing
  • 1. Introduction
  • 2. Coronavirus nsp7-10: Small but Critical Regulatory Subunits?
  • 2.1. Coronavirus nsp7
  • 2.2. Coronavirus nsp8 and nsp7-nsp8 Complexes
  • 2.3. Coronavirus nsp9
  • 2.4. Coronavirus nsp10
  • 3. Coronavirus nsp12: A Multidomain RNA Polymerase
  • 3.1. The nsp12 RdRp Domain
  • 3.2. The Initiation Mechanism of the nsp12 RdRp
  • 3.3. Inhibitors of the nsp12 RdRp
  • 3.4. The nsp12 NiRAN Domain
  • 4. Coronavirus nsp13: A Multifunctional and Highly Conserved Helicase Subunit
  • 4.1. The Coronavirus nsp13 SF1 Helicase (HEL1)
  • 4.2. The Helicase-Associated ZBD
  • 4.3. Nidovirus Helicase Structural Biology
  • 4.4. Functional Characterization of the Nidovirus Helicase
  • 4.5. The Coronavirus Helicase as Drug Target
  • 5. The Coronavirus Capping Machinery: nsp10-13-14-16
  • 5.1. The nsp13 RNA 5' Triphosphatase
  • 5.2. The Elusive RNA GTase
  • 5.3. The nsp14 N7-Methyl Transferase
  • 5.4. The nsp16 2'-O-Methyl Transferase
  • 6. Coronavirus nsp14 ExoN: Key to a Unique Mismatch Repair Mechanism That Promotes Fidelity
  • 7. Coronavirus nsp15: A Remarkable Endoribonuclease with Elusive Functions
  • 8. Summary and Future Perspectives
  • Acknowledgments
  • References
  • Chapter Four: Coronavirus cis-Acting RNA Elements
  • 1. Introduction
  • 2. Coronavirus Genome Replication and Transcription
  • 3. Coronavirus cis-Acting RNA Elements
  • 3.1. 5-Terminal cis-Acting RNA Elements
  • 3.1.1. Structural Features of Coronavirus 5'-Terminal cis-Acting Elements
  • 3.1.2. Functional Roles of Coronavirus 5'-Terminal cis-Acting Elements
  • 3.1.2.1. Stem-Loops 1 and 2
  • 3.1.2.2. Stem-Loop 3
  • 3.1.2.3. Stem-Loop 4
  • 3.1.2.4. Stem-Loop 5
  • 3.2. 3'-Terminal cis-Acting RNA Elements
  • 3.2.1. Structural Features of Coronavirus 3' cis-Acting Elements
  • 3.2.2. Functional Roles of Coronavirus 3'-Terminal cis-Acting Elements
  • 3.2.2.1. BSL and Pseudoknot
  • 3.2.2.2. Hypervariable Region
  • 3.2.2.3. 3'-Terminal Poly(A) Tail
  • 4. RNA Elements Involved in Coronavirus Genome Packaging
  • 5. Possible Roles of Cellular Proteins in Coronavirus Replication
  • 6. Conclusions and Outlook
  • Acknowledgments
  • References
  • Chapter Five: Viral and Cellular mRNA Translation in Coronavirus-Infected Cells
  • 1. Introduction
  • 1.1. Overview of Translation Mechanism in Animal Cells
  • 1.2. CoVs
  • 1.3. Overview of CoV Genome Organization and Gene Expression Strategy
  • 2. Mechanisms and Control of Translation of Coronavirus mRNAs
  • 2.1. Evidence for Cap-Dependent Translation of CoV mRNAs
  • 2.2. Viral Enzymes Involved in Capping of CoV mRNAs
  • 2.3. Changes in the Poly(A) Tail Length During CoV Replication
  • 2.4. Ribosomal Frameshift in CoV Gene 1 Protein Expression
  • 2.5. Ribosomal Shunting Mechanism of Translation in CoVs
  • 2.6. Leaky Scanning Translation Mechanism of CoV Internal ORFs
  • 2.7. IRES-Mediated Translation in CoVs
  • 2.8. Presence of Upstream ORF in CoV Genomic RNAs
  • 3. Host and Viral Factors That Regulate Coronavirus mRNA Translation
  • 3.1. Factors That Bind to Viral UTRs
  • 3.2. N Protein-Mediated Enhancement of Viral Translation
  • 4. Coronavirus-Mediated Control of Host Translation
  • 4.1. CoV Proteins That Suppress Translation
  • 4.2. CoV-Mediated Induction of ER Stress and Unfolded Protein Response
  • 4.3. Status of Stress Granules and Processing Bodies in CoV Replication
  • 4.4. Activation of PKR, PERK, and eIF2a Phosphorylation
  • 5. Concluding Remarks
  • Acknowledgments
  • References
  • Chapter Six: Feline Coronaviruses: Pathogenesis of Feline Infectious Peritonitis
  • 1. Feline Coronaviruses
  • 1.1. Taxonomy and Genome Organization
  • 1.2. Accessory Genes and Proteins
  • 1.3. FCoV Serotypes and Cellular Receptor Usage
  • 2. Infection with Feline Coronaviruses
  • 2.1. Feline Enteric Coronavirus
  • 2.2. Feline Infectious Peritonitis Virus
  • 2.3. Origin of FIPV
  • 3. Molecular Pathogenesis of FIP
  • 3.1. Differences Between FECV and FIPV
  • 4. Reverse Genetics of Feline Coronaviruses
  • 5. Perspectives
  • References
  • Chapter Seven: Interaction of SARS and MERS Coronaviruses with the Antiviral Interferon Response
  • 1. Introduction
  • 2. The Coronavirus Genome
  • 3. The Type I IFN System
  • 3.1. Types of IFNs and Their Signaling Pathways
  • 3.2. Induction of Type I IFNs
  • 3.3. IFN-Stimulated Gene Expression
  • 4. Antiviral Action of IFNs Against Human Coronaviruses
  • 5. Evasion Strategies of Coronaviruses
  • 5.1. Inhibition of IFN Induction
  • 5.2. Inhibition of IFN Signaling
  • 5.3. Increasing IFN Resistance
  • 6. Conclusions and Outlook
  • Acknowledgments
  • References
  • Chapter Eight: Molecular Basis of Coronavirus Virulence and Vaccine Development
  • 1. Introduction
  • 1.1. Focus of the Review
  • 1.2. CoV Genome Structure and Protein Composition
  • 1.3. Requirement of B- and T-Cell Responses for Protection
  • 1.4. Antigenic Complexity of SARS- and MERS-CoV
  • 1.5. Animal Models for CoV Vaccine and Antivirals Studies
  • 2. Subunit, Inactivated, and Vectored Vaccines
  • 2.1. Subunit Vaccines
  • 2.2. Vaccines Based on Inactivated Whole Virus
  • 2.3. Vectored Vaccines
  • 3. Live-Attenuated Vaccines
  • 3.1. Strategies to Engineer Attenuated CoVs as Vaccine Candidates
  • 3.2. Coronavirus Virulence
  • 3.3. IFN Sensitivity of Human CoVs
  • 3.4. Innate Immunity Modulators Encoded by Common Human CoVs
  • 3.5. SARS-CoV Genes as Modulators of the Innate Immune Response
  • 3.6. MERS-CoV Genes as Modulators of the Innate Immune Response
  • 4. Vaccine Biosafety
  • 4.1. ADEI and Eosinophilia Induction
  • 4.2. Interaction of CoV Vaccine Candidates with Cells of the Immune System
  • 5. Coronavirus Antiviral Selection
  • 6. Conclusions
  • Acknowledgments
  • References
  • Index
  • Back Cover

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