Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanälen

Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26
 
 
Springer Spektrum (Verlag)
  • erschienen am 21. August 2017
  • |
  • XIII, 66 Seiten
 
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978-3-658-19145-0 (ISBN)
 

David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.

1. Aufl. 2017
  • Deutsch
  • Wiesbaden
  • |
  • Deutschland
Springer Fachmedien Wiesbaden GmbH
  • 32
  • |
  • 10 farbige Tabellen, 10 farbige Abbildungen, 32 s/w Abbildungen
  • |
  • 32 schwarz-weiße und 10 farbige Abbildungen, 10 farbige Tabellen, Bibliographie
  • 10,65 MB
978-3-658-19145-0 (9783658191450)
3658191457 (3658191457)
10.1007/978-3-658-19145-0
weitere Ausgaben werden ermittelt
David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.

Aufbau und Funktion von Connexin 26 und KcsA.- Verwendete biochemische und bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie.- Bioinformatische Vorarbeiten.- Ergebnisse der bioanalytischen Arbeiten.

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