Dimetallzentren in Proteinen

Quanten- und molekularmechanische Rechnungen und nukleare inelastische Streuung an carboxylatverbrückten FeFe- und MnFe-Zentren in Proteinen
 
 
Springer Spektrum (Verlag)
  • erschienen am 22. Januar 2018
  • |
  • XII, 208 Seiten
 
E-Book | PDF mit Adobe DRM | Systemvoraussetzungen
978-3-658-20807-3 (ISBN)
 
Jennifer Marx untersucht die aktiven Zentren der R2-Proteine aus Escherichia coli, Saccharopolyspora erythraea und Geobacillus kaustophilus und diskutiert die spektroskopischen Unterschiede der Ia, Ic und der R2-artigen Gruppe der Ribonukleotidreduktasen. Sie zeigt, dass sich deren Schwingungseigenschaften bei der nuklearen inelastischen Streuung (NIS) in Abhängigkeit von den gebundenen Metallen unterscheiden. Außerdem können die für die unterschiedliche Metallbesetzung empfindlichen Bereiche der partiellen vibronischen Zustandsdichte von Eisen identifiziert werden. Um die Schwingungseigenschaften im niederfrequenten Bereich besser zu verstehen, berechnet die Autorin ein Modell des gesamten Proteins in Wasser.

1. Aufl. 2018
  • Deutsch
  • Wiesbaden
  • |
  • Deutschland
Springer Fachmedien Wiesbaden GmbH
  • 21
  • |
  • 10 farbige Tabellen, 149 s/w Abbildungen, 21 farbige Abbildungen
  • 39,32 MB
978-3-658-20807-3 (9783658208073)
10.1007/978-3-658-20807-3
weitere Ausgaben werden ermittelt
Jennifer Marx promovierte in der Arbeitsgruppe für medizinische Physik und Biophysik an der Technischen Universität Kaiserslautern.
R2a aus Escherichia coli.- R2c aus Saccharopolyspora erythraea.- R2-artige Oxidase aus Geobacillus kaustophilus.- Simulation von niederfrequenten Proteinmoden in wässriger Umgebung.- Mössbauerspektroskopische Charakterisierung der R2-Proteine.

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