DNA Replication Across Taxa

 
 
Academic Press
  • 1. Auflage
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  • erschienen am 27. Mai 2016
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  • 372 Seiten
 
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978-0-12-805114-6 (ISBN)
 

DNA Replication Across Taxa, the latest volume in The Enzymes series summarizes the most important discoveries associated with DNA replication.


  • Contains contributions from leading authorities
  • Informs and updates on all the latest developments in the field of enzymes
1874-6047
  • Englisch
  • San Diego
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  • USA
Elsevier Science
  • 26,31 MB
978-0-12-805114-6 (9780128051146)
0128051140 (0128051140)
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  • Front Cover
  • DNA Replication Across Taxa
  • Copyright
  • Contents
  • Contributors
  • Preface
  • Chapter One: Replication Initiation in Bacteria
  • Chapter Two: The E. coli DNA Replication Fork
  • Chapter Three: The Replication System of Bacteriophage T7
  • Chapter Four: Protein-Primed Replication of Bacteriophage F29 DNA
  • Chapter Five: Archaeal DNA Replication Origins and Recruitment of the MCM Replicative Helicase
  • Chapter Six: The Eukaryotic Replication Machine
  • Chapter Seven: The Many Roles of PCNA in Eukaryotic DNA Replication
  • Chapter Eight: Animal Mitochondrial DNA Replication
  • Chapter Nine: Fidelity of Nucleotide Incorporation by the RNA-Dependent RNA Polymerase from Poliovirus
  • Author Index
  • Subject Index
  • Back Cover
  • 4. Perspectives
  • Acknowledgments
  • References
  • 3. Mechanisms of Mitochondrial DNA Replication In Vivo
  • 1. Introduction
  • 2. Nucleic Acid Polymerases Employ General Acid Catalysis
  • 3. Kinetic and Structural Determinants of PV RdRp Fidelity
  • 4. Remote-Site Control of an Active-Site Fidelity Checkpoint
  • 5. RdRp Fidelity Is a Determinant of Viral Virulence
  • 6. RdRp Fidelity Mutants Are Vaccine Candidates
  • 7. Correlated Motions of Functionally Important Motifs of the RdRp may be a Determinant of Nucleotide Incorporation Fidelity
  • 8. Nucleotide Binding-Occluded and Binding-Competent States of the RdRp-RNA Complex as Determinants of Fidelity
  • 9. Conserved, Active-Site Determinants of RdRp Incorporation Fidelity may Exist that can be Targeted for Viral Attenuation
  • Acknowledgments
  • References
  • 1. Overview
  • 3. In Vivo Compartmentalization of F29 DNA Replication
  • Acknowledgments
  • References
  • 1. Introduction
  • 2. PCNA Structure and Function
  • 3. The Role of PCNA in Normal DNA Replication
  • 4. The Role of PCNA in Translesion Synthesis
  • 5. The Role of PCNA in Error-Free Damage Bypass
  • 6. The Role of PCNA in Break-Induced Replication
  • 7. The Role of PCNA in Mismatch Repair
  • 8. The Role of PCNA in Replication-Coupled Nucleosome Assembly
  • 9. Putting It All Together
  • Acknowledgments
  • References
  • 1. Introduction
  • 2. The CMG Helicase
  • 3. The Polymerase Alpha-Primase
  • 4. The Leading and Lagging Strand DNA Polymerases Epsilon and Delta
  • 5. The PCNA Clamp and RFC Clamp Loader
  • 6. The Eukaryotic Replisome Structure and Function
  • 7. Comparison of Bacterial and Eukaryotic Replisomes
  • 8. Future Perspectives
  • Acknowledgments
  • References
  • 1. Introduction
  • 2. Origin Recognition in Eukaryotes
  • 3. Recruitment of the Replicative Helicase
  • 4. Archaeal Replication Origin Specification
  • 5. Structure of Archaeal Orc1/Cdc6 Proteins
  • 6. Role of ATP in MCM Loading
  • 7. The Mechanism of MCM Recruitment by Orc1-1
  • 8. Concluding Remarks
  • Acknowledgments
  • References
  • 1. Introduction
  • 2. The Protein-Primed Replication Mechanism
  • 7. Lagging-Strand Synthesis
  • 8. Coordination of Leading- and Lagging-Strand Synthesis
  • References
  • 1. Introduction
  • 2. T7-Encoded Proteins Involved in DNA Replication
  • 3. Initiation of DNA Replication at the Chromosomal Origin
  • 4. Replication Intermediates
  • 6. Leading-Strand Synthesis
  • 1. Introduction
  • 2. Initiation at oriC, the Origin of Replication
  • 3. The Primosome, DnaB, and DnaG
  • 4. Role of SSB at the Replication Fork
  • 5. The Elongation Stage
  • 4. Summary
  • Acknowledgments
  • References
  • 6. Concluding Comments
  • Acknowledgments
  • References
  • 1. Introduction
  • 3. Mechanism of Initiation
  • 3.1. Replication Initiation is a Stepwise Process that Begins with the Formation of a Complex of DnaA Assembled at oriC
  • 3.2. DnaA: Domain I Interacts with Other Proteins that Affect Self-Oligomerization of DnaA at oriC
  • 3.3. DnaB
  • 3.4. The DnaB-DnaC Complex and Its Formation
  • 3.5. Formation of the Prepriming Complex
  • 3.6. Helicase Activation Requires the Dissociation of DnaC from DnaB
  • 3.7. Events Leading to Assembly of the Replisome
  • 2.1. The Replication Origin of E. coli
  • 5.2. Dynamics on the Lagging Strand
  • 5.1. Assembly and Action of the DNA Polymerase III Holoenzyme
  • 6.1. Gp4-gp5/trx Interactions in Leading-Strand Synthesis
  • 6.2. Exchange of DNA Polymerases
  • 5.3. Single-Stranded DNA-Binding Protein
  • 5.2. DNA Primase-Helicase
  • 5.1. T7 DNA Polymerase and Its Processivity Factor trx
  • 7.1. RNA Primer Handoff
  • 7.2. Formation and Release of the Lagging-Strand Replication Loop
  • 2.2. A Sliding-Back Mechanism for Protein-Primed DNA Replication
  • 2.3. Transition from Protein-Primed to DNA-Primed Replication
  • 2.4. DNA-Primed Elongation
  • 2.5. TP-Primed DNA Amplification
  • 2.1. Initiation of F29 TP-DNA Replication
  • 2.1. DNA Polymerase ?, the Mitochondrial Replicase
  • 2.2. The Replicative mtDNA Helicase
  • 2.3. mtSSB
  • 2.4. Functional Interactions Among Replisome Proteins and Evolutionary Implications
  • 1.1. Four Classes of Nucleic Acid Polymerases Exist
  • 1.2. Universal and Adapted Features Revealed by Polymerase Structures
  • 1.3. All Polymerases Employ a Two-Metal-Ion Mechanism for Catalysis
  • 1.4. Two Rate-Limiting Conformational Changes Bracket Phosphoryl Transfer in the Kinetic Mechanism for Single-Nucleotide ...
  • 1.5. Views on the Kinetic and Structural Basis for Polymerase Fidelity Are Still Evolving
  • 1.6. A Role for Dynamics in Enzymic Catalysis
  • 3.1. The Rolling Circle Model in C. elegans
  • 3.2. The Theta Model in D. melanogaster
  • 3.3. The Theta Model in Sea Urchin
  • 3.4. mtDNA Replication in Vertebrates
  • 2.2. Replication Origins of Other Bacteria
  • 3.4.1. Common Concepts
  • 3.4.2. The Strand-Displacement, RITOLS/Bootlace, and Strand-Coupled Models
  • 2.1.2. F29 Terminal Protein
  • 2.1.3. Recognition of Replication Origins by the TP/ DNA Polymerase Heterodimer
  • 2.1.1. F29 DNA Polymerase
  • 5.1.1. Nucleotide Polymerization
  • 5.1.2. Mechanism for Discrimination Against ddNTPs
  • 5.1.3. Binding of trx to DNA Polymerase Confers Processivity on DNA
  • 5.2.1. Oligomerization of gp4
  • 5.2.2. Mechanisms of gp4 Loading onto ssDNA
  • 5.2.3. Mechanism for Coupling of Nucleotide Hydrolysis to Translocation Along ssDNA
  • 5.2.4. Unwinding of dsDNA by gp4
  • 5.3.1. Gp2.5 Binding to ssDNA
  • 5.3.2. Interactions of gp2.5 with Other Replication Proteins
  • 5.1.1. The ß2 Clamp
  • 5.1.2. The Pol III Core, a?
  • 5.1.3. The Clamp Loader Complex
  • 5.2.1. Lagging-Strand Priming
  • 5.2.2. The Collision Model
  • 5.2.3. The Signaling Model
  • 5.2.4. Okazaki Fragment Maturation
  • 2.1.1. The DNA Unwinding Element of oriC and DnaA
  • 2.1.2. Binding Sites for Fis and IHF Within E. coli oriC
  • 2.1.1.1. Coupling of Processive DNA Synthesis to Strand Displacement
  • 2.1.1.2. On the Translocation Mechanism
  • 2.1.1.3. Coordination of the Polymerization and Proofreading Activities
  • 2.1.1.4. Biotechnological Applications of F29 DNAP

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